Muskelzellen brauchen Kalzium-Ionen

Die Strukturanalyse für einen Ryanodin-Rezeptor 1 bringt Einsicht in die Kalziumfreisetzung w?hrend der Muskelkontraktion

13. M?rz 2020

Wenbo Chen und Mischa Kudryashev vom Max-Planck-Institut für Biophysik und dem Buchmann-Institut für molekulare Biowissenschaften der Goethe-Universit?t Frankfurt ist es gelungen, die Struktur von RyR1 in geschlossenen und offenen Zust?nden aufzukl?ren. Wichtig ist, dass im Vergleich zu den zuvor berichteten Strukturen von RyR1, die aus den Zellen extrahiert wurden, die aktuellen Strukturen in nativen Membranen des sarkoplasmatischen Retikulums bestimmt wurden, was sie physiologisch relevanter macht.

Struktur von RyR1

Es ist bekannt, dass die Muskelkontraktion durch Kalzium reguliert wird. Ein von einem Motoneuron erzeugtes Aktionspotential pflanzt sich auf der Oberfl?che der Muskelzelle fort, aktiviert spannungsgesteuerte Kalziumkan?le und erm?glicht den Kalziumfluss in die Muskelzelle. Dieses Kalzium aktiviert einen weiteren Ionenkanal, den so genannten Ryanodin-Rezeptor (RyR1 in den Muskelzellen), der noch mehr im sarkoplasmatischen Retikulum gespeichertes Kalzium an das Zytoplasma der Zelle abgibt. Das im Zytoplasma zwischen Myosin- und Aktin-Filamenten der Muskelfasern diffundierende Kalzium bewirkt, dass die Filamente ineinander gleiten und die Kontraktion der gesamten Muskelfaser ausl?sen. Wenn das Aktionspotential abklingt, werden die Kalziumionen mit der SERCAs-Pumpe (Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase) aktiv in das sarkoplasmatische Retikulum zurückgepumpt.

In der aktuellen Forschungsarbeit wurden die Vesikel des sarkoplasmatischen Retikulums gereinigt, durch Kryo-Elektronentomographie abgebildet und die Struktur durch Mittelung mit einer Aufl?sung von 12,6 ? ermittelt. Im nativen Kontext wurden mehrere bisher nicht beobachtete Merkmale festgestellt; helixartige Elektronendichten, die die Doppelschicht etwa 5 nm von der RyR1-Transmembrandom?ne entfernt überqueren, sind zu sehen, sowie sarkoplasmatische Erweiterungen, die RyR1 mit einem mutma?lichen Kalsequestrin-Netzwerk verbinden. Die prim?re Konformation von RyR1 in nativen Membranen und seine Strukturvarianten werden gezeigt. überraschenderweise ist die Aktivierung von RyR1 mit ?nderungen der Membrankrümmung und Bewegung in den sarkoplasmatischen Extensionen verbunden.

Diese Strukturen geben einen Einblick in den Mechanismus von RyR1 in seiner natürlichen Umgebung.

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